Ферменты промышленные
Группа |
Типы |
Функция |
Применение |
Гидролазы |
Амилолитические ферменты:
|
Гидролиз крахмала и гликогена. Крахмал при гидролизе расщепляется на декстрины, а затем до глюкозы. |
|
Пептидгидролазы (Протеазы) |
Протеолитические:
|
Ускорение гидролиза пептидных связей в белках и пептидах. Важная их особенность - селективный характер действия на пептидные связи в белковой молекуле. Например, пепсин действует только на связь с ароматическими аминокислотами, трипсин - на связь между аргинином и лизином. |
|
Пектолитические (Пектиназы) |
Пектолитические:
|
Уменьшают молекулярную массу и снижают вязкость пектиновых веществ. Гидролазы отщепляют метильные остатки или разрывают гликозидные связи. Трансэлиминазы ускоряют негидролитическое расщепление пектиновых веществ с образованием двойных связей. |
|
Целлюлолитические (Целлюлазы) |
Карбогидразы:
Ферменты, которые обеспечивают разрыв глюкозидных связей, удаленных от конца цепи, относят к эндоглюканазам, а те, которые отщепляют концевые элементарные звенья, — к экзоглюканазам. Глюкозидазы осуществляют гидролиз межзвенных связей у ди- и олигосахаридов.
|
Деполимеризация молекул целлюлозы. Обычно используются в виде комплекса, доводящего гидролиз целлюлозы до глюкозы (в гидролизной промышленности).
|
|
Изомеразы |
|
Препараты применяются в технологических процессах, где необходима инверсия сахарозы. |
Производство сиропов для:
|
Поскольку ферменты - вещества белковой природы, в смеси с другими белками их количество определить практически невозможно. Наличие фермента в препарате может быть установлено лишь по протеканию той реакции, которую катализирует фермент. При этом количественную оценку содержания фермента можно дать, определив либо количество образовавшихся продуктов реакции, либо количество израсходовавшегося субстрата. За единицу активности фермента принимают то его количество, которое катализирует превращение одного микромоля субстрата в 1 минуту при заданных стандартных условиях - стандартная единица активности.
По решению Международного биохимического союза активность решено определять при t = 30оС по начальной скорости реакции, когда концентрация насыщения фермента и временная зависимость близка к кинетике реакции нулевого порядка. Остальные параметры реакции индивидуальны для каждого фермента. Активность ферментного препарата выражается в микромолях субстрата, прореагировавшего под действием 1 мл ферментного раствора или 1 грамма препарата в оптимальных условиях за 1 минуту. Если ферментный препарат не содержит балласта, то его активность выражается в тех же стандартных единицах на 1 мг фермента. Если же есть балласт, то активность считается на 1 мг белка в ферментном препарате. Активность выпускаемого препарата - важнейший нормируемый показатель качества.